Ферменты - это истинные катализаторы. Они значительно повышают скорость строго определенных химических реакций, которые в отсутствие фермента протекают очень медленно. Ферменты не могут влиять на положение равновесия ускоряемых ими реакций, при этом в ходе реакций они не расходуются и не претерпевают необратимых изменений.
Каким образом катализаторы, в частности ферменты, повышают скорость химических реакций? Прежде всего мы должны вспомнить о том, что в любой популяции молекул индивидуальные молекулы при постоянной температуре сильно различаются по количеству содержащейся в них энергии и что распределение общей энергии между молекулами описывается колоколообразной кривой. Одни молекулы обладают высокой энергией, а другие более низкой, но в большинстве из них содержится количество энергии, близкое к среднему значению. Химическая реакция типа протекает потому, что в любой момент времени некоторая доля молекул А обладает большей внутренней энергией по сравнению с другими молекулами данной популяции, и этой энергии оказывается достаточно для достижения ими вершины энергетического барьера (рис. 9-3) и перехода в активную форму, называемую переходным состоянием. Энергией активации называется количество энергии в калориях, необходимое для того, чтобы все молекулы I моля вещества при определенной температуре достигли переходного состояния, соответствующего вершине энергетического (активационного) барьера. В этой точке существует равная вероятность того, что достигшие ее молекулы вступят в реакцию с образованием продукта Р или вернутся обратно на уровень непрореагировавших молекул А (рис. 9-3). Скорость любой химической реакции пропорциональна концентрации молекул, находящихся в переходном состоянии. Следовательно, скорость химической реакции будет очень высокой, если на вершине энергетического барьера находится значительная доля молекул А, и очень низкой, если доля таких молекул невелика.
Существуют два основных пути повышения скорости химической реакции.
Рис. 9-3. Катализаторы снижают энергию активации (энергетический, или активационный, барьер) химических реакций, не влияя при этом на полное изменение свободной энергии в ходе реакции и на конечное состояние равновесия. Вершина энергетического барьера соответствует переходному состоянию.
Первый путь повышение температуры, т.е. ускорение теплового движения молекул, которое приводит к увеличению доли молекул, обладающих достаточной внутренней энергией для достижения переходного состояния. Как правило, повышение температуры на 10 °С вызывает ускорение химической реакции приблизительно в два раза.
Второй путь ускорения химической реакции добавление катализатора. Катализаторы ускоряют химические реакции, находя «обходные пути», позволяющие молекулам преодолевать активационный барьер на более низком энергетическом уровне. Катализатор (обозначим его буквой С) на промежуточной стадии реакции взаимодействует с реагентом А с образованием нового комплекса или соединения СА, переходному состоянию которого соответствует значительно более низкая энергия активации по сравнению с переходным состоянием реагента А в некатализируемой реакции (рис. 9-3). Затем комплекс реагент-катализатор (СА) распадается на продукт Р и свободный катализатор, который может опять соединиться с другой молекулой А и повторить весь цикл. Именно таким образом катализаторы снижают энергию активации химической реакции; в их присутствии гораздо более значительная доля молекул данной популяции вступает в реакцию в единицу времени. Ферменты, так же как и другие катализаторы, соединяются с своими субстратами в ходе каталитического цикла.
а) снижением энергии активации;
б) повышением энергии активации;
в) повышением температуры реакции;
г) снижением температуры реакции.
18. Изменение конформации фермента при алкалозе вызвано:
19. Денатурация фермента приводит к его инактивации вследствие:
а) разрушения активного центра;
б) разрушения кофактора;
в) разрушения аллостерического центра;
г) разрушения субстрата.
20. При относительной специфичности ферменты действуют на:
а) один субстрат;
б) группу родственных субстратов;
в) на определенный тип связи;
г) на любые субстраты.
21. По теории Фишера:
а) субстрат должен абсолютно соответствовать конформации активного центра;
б) субстрат может не соответствовать конформации активного центра фермента;
в) кофактор должен абсолютно соответствовать конформации активного центра;
г) кофактор может не соответствовать конформации активного центра.
22. По теории Кошланда:
а) активный центр фермента формируется окончательно при связывании с субстратом;
б) активный центр имеет необходимую конформацию до взаимодействия с субстратом;
в) активный центр фермента формируется окончательно при связывании с коферментом;
г) форма активного центра не зависит строения кофактора и субстрата.
23. Для очистки гнойных ран используют обработку пептидазами, так как они:
а) расщепляют белки разрушенных клеток и этим очищают рану;
б) расщепляют гликолипиды разрушенных клеток и этим очищают рану;
в) расщепляют нуклеиновые кислоты и этим очищают рану;
г) расщепляют углеводы разрушенных клеток и этим очищают рану.
24. Добавление трипсина к ферментам:
а) не изменит их активность;
б) приведет к потере их активности;
в) приведет к повышению их активности;
г) приведет к разрушению кофактора.
25. Прямым доказательством белковой природы фермента является:
а) снижение энергии активации;
б) ускорение прямой и обратной реакции;
в) ускорение достижения положения равновесия обратимой реакции;
г) прекращение каталитического действия при добавлении в раствор вещества, разрушающего пептидные связи.
26. Для сохранения сладкого вкуса свежесобранные початки кукурузы помещают на несколько минут в кипящую воду для того, чтобы:
а) они стали мягкими;
б) денатурировать ферменты, превращающие глюкозу в крахмал;
в) было легко освободить зерна;
г) разрушить пептидные связи.
27. Изменение конформации фермента при ацидозе вызвано:
а) разрушением водородных и ионных связей;
б) разрушением дисульфидных связей;
в) разрушением пептидных связей;
г) разрушением гидрофобных связей.
28. При абсолютной специфичности ферменты действуют на:
а) один субстрат;
б) на определенный тип связи в субстрате;
в) на определенный тип связи в продукте;
г) на любые субстраты.
29. Денатурацию ферментов вызывают:
а) субстраты;
б) соли тяжелых металлов;
в) продукты;
г) кофакторы.
30. Денатурацию ферментов вызывают:
а) субстраты;
б) продукты;
в) трихлоруксусная кислота;
г) кофакторы.
31. Денатурацию ферментов вызывают:
а) субстраты;
б) высокие температуры;
в) продукты;
г) кофакторы.
32. Апофермент - это:
а) комплекс белка и кофактора;
б) белковая часть фермента;
в) ионы металлов;
г) витамины.
33. Общим свойством фермента и неорганического катализатора является:
а) регулируемость;
б) не расходуется в процессе реакции;
в) действует в мягких условиях;
г) высокая специфичность.
34. Общим свойством фермента и неорганического катализатора является:
а) регулируемость;
б) снижение энергии активации;
в) молекулярная масса;
г) высокая специфичность.
35. Конкурентный ингибитор:
а) по строению похож на субстрат;
б) по строению не похож на субстрат;
в) по строению похож на продукт;
г) по строению похож на кофактор.
36. Аллостерические ингибиторы:
а) действуют обратимо;
б) действуют необратимо;
г) конкурируют с субстратом.
37. Аллостерические ингибиторы:
а) действуют необратимо;
б) присоединяются к аллостерическому центру;
в) присоединяются к активному центру;
г) конкурируют с кофактором.
38. Ограниченный протеолиз - это:
а) присоединение олиго- или полипептида к ферменту;
б) отщепление олиго- или полипептида от фермента;
в) присоединение олиго- или полипептида к аллостерическому центру фермента;
г) отщепление олиго- или полипептида от аллостерического центра фермента.
Фермент увеличивает скорость реакции следующими способами.
Кинетика ферментативных реакций
Вещества, реакцию превращения которых ускоряют ферменты (E), называются субстратами (S). В ходе ферментативной реакции образуется фермент-субстратный комплекс (ES). Под действием фермента молекула субстрата меняет свою пространственную конфигурацию, в ней происходит перераспределение энергии и уменьшается прочность связей. Фермент-субстратный комплекс становится нестабильным и затем преобразуется в комплекс фермент-продукт, который распадается на фермент и продукты (P) реакции:
S + E ® ES ® E + P
Действие ферментов как катализаторов обладает некоторыми особенностями : 1) Фермент не способен вызвать новую химическую реакцию, он ускоряет уже идущую. 2) Фермент не изменяет направление реакции, определяемое концентрациями реагентов, катализирует как прямую, так и обратную реакции. Обратимые реакции лишь потому доходят до конца, что они являются составными частями биохимических процессов, в которых каждая последующая реакция использует в качестве субстратов продукты предыдущей реакции. Очень малое количество фермента может ускорить превращение большого количества субстрата.
При увеличении количества фермента скорость ферментативной реакции повышается до некоторого предела, который характеризуется количеством субстрата͵ доступным действию фермента. В покое в живых организмах многие ферменты не проявляют максимальной активности из-за недостаточного количества субстратов. При постоянной концентрации фермента увеличение количества субстрата приводит вначале к быстрому, затем к более медленному росту скорости ферментативной реакции, пока не достигается максимальная скорость, остающаяся практически неизменной при дальнейшем увеличении концентрации субстрата.
Для каждого фермента существует определенная концентрация субстрата (называемая константой Михаэлиса – Km), при которой скорость реакции составляет половину от максимальной. Константа Михаэлиса служит мерой химического сродства между ферментом и субстратом, мерой их способности образовывать фермент-субстратный комплекс.
1. Понижая свободную энергию переходного состояния путем стабилизации активированного комплекса.
2. Увеличивая энергию субстрата͵ когда тот связывается с ферментом при образовании фермент-субстратного комплекса. В итоге уменьшается разность свободных энергий E-S-комплекса и переходного состояния.
3. Поддерживая микроокружение активного центра в состоянии, отличном от такового в водной среде. Часто у боковых цепей аминокислотных остатков, находящихся в области активного центра, способность приобретать электрический заряд изменяется по сравнению с тем случаем, когда эти цепи целиком погружены в водную среду. В результате боковые цепи могут обладать повышенной реактивностью.
4. Располагая реагирующие атомы в правильной ориентации и на крайне важно м расстоянии друг от друга так, чтобы обеспечить оптимальное протекание реакции. Столкновения атомов в отсутствие фермента очень редко приводят к химической реакции, поскольку в данном случае редко атомы оказываются в правильной ориентации.
Фермент увеличивает скорость реакции следующими способами. - понятие и виды. Классификация и особенности категории "Фермент увеличивает скорость реакции следующими способами." 2017, 2018.
Ферменты представляют собой высокоспециализированные катализаторы белковой природы, которые ускоряют химические реакции в животных и растительных организмах. Практически все химические преобразования в живом веществе осуществляются с помощью ферментов. Можно сказать, что ферменты являются движущей силой биохимических процессов в живых организмах.
В зависимости от природы и назначения ферменты могут выделяться в окружающую среду или удерживаться внутри клетки. Они не утрачивают каталитической способности и после выделения из организма (но вне клеток ферменты только расщепляют вещества). На этом основано их использование в пищевой, легкой и медицинской промышленности, сельском хозяйстве и других отраслях народного хозяйства.
Академик И. П. Павлов писал: «Ферменты есть, так сказать, первый акт жизненной деятельности. Все химические процессы направляются в теле именно этими веществами, они есть возбудители всех химических превращений. Все эти вещества играют огромную роль, они обусловливают собою те процессы, благодаря которым проявляется жизнь, они и есть в полном смысле возбудители жизни».
Все ферментативные реакции протекают легко и быстро. Катализируемые в организме ферментативные реакции не сопровождаются образованием побочных продуктов, в то время как в органических реакциях, проводимых с помощью искусственных катализаторов, всегда образуется хотя бы один или несколько таких продуктов.
В живых организмах ферменты находятся в упорядоченном состоянии. В отдельных структурных образованиях клетки ферментативные реакции протекают в строго определенном порядке. Будучи точно скоординированными друг с другом, отдельные циклы реакций обеспечивают жизнедеятельность клеток, органов, тканей и организма в целом. В отдельных частях клетки осуществляются строго определенные биохимические процессы.
Наряду с тем, что ферменты играют решающую роль в живых организмах, им принадлежит видное место в производстве пищевых продуктов и многих изделий других отраслей промышленности, а также в сельском хозяйстве. Производство этилового спирта, пива, вина, чая, хлеба, кисломолочных и многих других продуктов основано на действии ферментов . Ферменты участвуют в созревании и перезревании плодов и овощей, созревании и порче мяса и рыбы, сохраняемости зерна, муки, крупы и других продуктов .
В некоторых случаях присутствие ферментов в процессе переработки продуктов бывает нежелательным. Примером этого может служить реакция ферментативного потемнения плодов и овощей в результате воздействия фермента полифенолоксидазы или прогоркание жиров муки в результате действия присутствующих в зародыше зерна ферментов липазы и липооксидазы.
В настоящее время из биологических объектов выделено около 3500 и изучено несколько сотен ферментов. Полагают, что живая клетка может содержать более 1000 различных ферментов. Каждый фермент, как правило, катализирует только один тип химической реакции. Поскольку фермент способен ускорять только одну реакцию или редко группу реакций одного типа, не влияя при этом на другие, в живых организмах может одновременно происходить много различных реакций. Хотя реакции отдельных ферментов протекают независимо друг от друга, тем не менее чаще всего они связаны между собой сложной последовательностью образования промежуточных продуктов. При этом продукт одной реакции может служить субстратом или реагентом другой. Поэтому в одной и той же клетке одновременно происходят сотни и тысячи ферментативных реакций, протекающих в определенной последовательности и в таких количествах, которые обеспечивают нормальное состояние клетки.
Каждый живой организм непрерывно синтезирует ферменты. В процессе роста организма увеличивается и количество необходимых ферментов. Непропорциональное увеличение или уменьшение количества ферментов могло бы привести к нарушению сложившегося в организме характера обмена веществ.
В живой клетке ферменты могут синтезироваться в разных структурных образованиях – ядре, цитоплазме, хлоропластах, митохондриях, цитоплазматической мембране и др.
Как биологические катализаторы ферменты, находясь в ничтожных количествах, способны превращать огромные количества субстрата, на который они действуют. Так, фермент слюны амилаза обнаруживает заметную каталитическую активность в разведении 1: 1 000 000, а фермент пероксидаза оказывается активным при разведении 1: 5 000 000. Одна молекула каталазы расщепляет в одну минуту 5 миллионов молекул перекиси водорода.
Каталитическая активность ферментов во много раз превосходит активность неорганических катализаторов . Так, гидролиз белка до аминокислот в присутствии неорганических катализаторов при температуре 100 °С и выше осуществляется за несколько десятков часов. Такой же гидролиз при участии специфических ферментов заканчивается за время меньше часа и протекает при температуре 30 – 40 °С. Полный гидролиз крахмала с помощью кислоты происходит за несколько часов, тогда как на ферментативный гидролиз при комнатной температуре затрачивается несколько минут. Известно, что ионы железа каталитически ускоряют расщепление перекиси водорода на водород и кислород. Но атомы железа, входящие в состав фермента каталазы, действуют на перекись водорода в 10 миллиардов раз энергичнее обычного железа: 1 мг железа в ферменте способен заменить 10 т неорганического железа при каталитическом расщеплении перекиси водорода.
Важной характерной особенностью ферментов является специфичность их действия . Специфичность ферментов намного выше, чем у катализаторов неорганической природы. Незначительные иногда изменения в химической структуре вещества исключают проявление действия на это вещество специфического фермента. Специфичность действия ферментов проявляется и в тех случаях, когда вещество различается по химической структуре. Так, ферменты, ускоряющие гидролиз белков, не оказывают никакого влияния на гидролиз крахмала, и наоборот.
По степени специфичности ферменты различаются между собой. Одни ферменты катализируют только единственную реакцию, а другие большое число реакций. Так, фермент гликооксидаза катализирует окисление глюкозы, а трипсин гидролизует специфические пептидные связи в белках и простые эфиры аминокислот.
Специфичность действия ферментов иногда приводит к тому, что на органическое соединение оказывает влияние не один, а два фермента.
Групповуюспецифичность представляют все ферменты, т. е. они катализируют только особый тип реакции, например окисление моносахаридов или гидролиз олигосахаридов.
Ферменты, будучи специфическими катализаторами, ускоряют как прямую, так и обратную реакцию , т. е. гидролиз и синтез вещества, на которое они действуют. Направленность этого процесса зависит от концентрации исходных и конечных продуктов и условий, в которых протекает реакция. В то же время доказано, что в живой клетке большинство синтезов происходит под действием не тех ферментов, которые катализируют расщепление того или иного соединения.
Химическая природа ферментов
Ферменты делят на два больших класса –однокомпонентные , состоящие только из белка, идвухкомпонентные , состоящие из белка и небелковой части, называемой простетической группой. Белки ферментов могут быть простыми (протеинами) и сложными (протеидами). Активную простетическую группу (активный центр) фермента называют агоном , а белковый носитель – фероном . Простетическая группа в составе фермента занимает примерно до 1 % его массы.
Прочность связи простетической группы (агона) с фероном у разных ферментов неодинакова. При слабой связи происходит диссоциация фермента на белковую и простетическую часть, которую называют коферментом . Каждая из образовавшихся групп проявляет каталитическую активность. Роль коферментов играют большинство витаминов – С, В 1 , В 2 , В 6 , В 12 , Н, Е, К и др., а также нуклеотиды, РНК, сульфгидрильные группы, глютатион, атомы железа, меди, магния и т. д. Многие ферменты обладают высокой каталитической способностью только в том случае, если фермент не распадается на ферон и агон.
К однокомпонентным относятся многие ферменты, расщепляющие белки или углеводы (пепсин, трипсин, папин, амилаза).
Типичным двухкомпонентным ферментом является α-карбоксилаза, катализирующая расщепление пировиноградной кислоты на углекислый газ и уксусный альдегид:
α-карбоксилаза
СНзСОСООН ----→СНзСНО + СО 2 .
Химическая природа α-карбоксилазы полностью установлена, активная группа этого фермента содержит витамин В 1 .
Часто коферменты действуют как промежуточные продукты ферментативных реакций, участвующих в переносе водорода. К ним относят никотинамидадениндинуклеотид (НАД), глютатион, L-аскорбиновую кислоту, хиноны и цитохромы. Другие коферменты действуют как носители или передатчики фосфатных, аминных и метильных групп.
Молекулярный вес ферментов колеблется в широких пределах – от нескольких тысяч до миллиона , но большинство ферментов имеют большой молекулярный вес .
Многиеферменты содержат металлы , которые принимают участие в каталитическом действии. Так, железо входит в состав простетической группы ферментов каталазы и пероксидазы, а также цитохромоксидазы, участвующей в процессах дыхания. Медь входит в состав окислительных ферментов полифенолоксидазы и аскорбинатоксидазы, играющих важную роль в обмене растений.
В чистом виде все ферменты являются кристаллами .
Каталитические реакции осуществляются на поверхности молекул ферментов. Фермент-белок образует диспергированную фазу, на поверхности которой происходят реакции между веществами, растворенными в дисперсионной среде. Поверхность молекулы фермента-белка неоднородна; на поверхности молекулы имеются разнообразные химически активные группировки, легко связывающие другие соединения.
Свойства ферментов обусловлены в первую очередь наличием особо активных центров на поверхности белковой молекулы – радикалов аминокислот или прочно присоединенных к белку особых химических группировок. Активным центром называют ту часть фермента, которая соединяется с веществом (субстратом) в процессе каталитического действия .
или энзимы (от лат. fermentum - закваска) - обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества - продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу) .
Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы - повышают, ингибиторы - понижают) . Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК - в ядре.
Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы (первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй - в англо- и франкоязычной) . Наука о ферментах называется энзимологией , а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков) .
По химической природе - белки. Все реакции с участием ферментов протекают, в основном, в нейтральной, слабощелочной или слабокислой среде. Для действия большинства ферментов теплокровных животных и человека наиболее благоприятной температурой является 37-40oС. Ферментативные процессы не могут протекать при температуре выше 60o С, так как ферменты, как и всякие белки подвержены тепловой денатурации (разрушению структуры). Ферменты становятся активными при взаимодействии с витаминами.
Функции ферментов
Присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ(субстратов) в другие (продукты) .
Выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах - ими катализируется более 4000 разных биохимических реакций.
Играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.
Подобно всем катализаторам, ферменты ускорят как прямую, к и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону.
Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность - константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10?10 моль/л и менее. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду.
Например, одна молекула фермента ренина, содержащегося в слизистой оболочке желудка теленка, створаживает около 106 молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37 °C.
При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов - ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы - в сотни и тысячи раз.
Классификация ферментов
По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC - Enzyme Comission code) . Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии(International Union of Biochemistry and Molecular Biology) . Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1.
Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:
КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа
КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.
КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза
КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза
Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию - присоединение по двойным связям.
Соглашения о наименовании ферментов
Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза - фермент, участвующий в превращении актозы) .
Таким обрзом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH(щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФаза) .
Ферментация
Ферментация (fermentation) - процесс ферментативного расщепления углеводов бактериями и дрожжами в анаэробных условиях.
Процесс ферментации также называют процессом брожения (сбраживания) .
БОЛЕЗНИ, СВЯЗАННЫЕ С НАРУШЕНИЕМ ВЫРАБОТКИ ФЕРМЕНТОВ
Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Так, передаваемое по наследству заболевание детей - галактоземия (приводит к умственной отсталости) - развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозыв легко усваиваемую глюкозу. Причиной другого наследственного заболевания - фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланинав тирозин. Определение активности многих ферментов a крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.
Ферменты от CCI
ДигестЭйбл
DigestAble код 46160
Биологически активная добавка к пище «ДигестЭйбл» - продукт, представляющий собой сбалансированное сочетание пищеварительных ферментов растительного происхождения. «ДигестЭйбл» знаком многим потребителям по «Программе 2 Коло-Вада Плюс», как элемент 3-го этапа программы очищения организма, но этот комплекс можно приобрести как самостоятельный продукт, если есть необходимость восстановления здорового пищеварения.
Пищеварительная формула
Digestion Formula код 1601
Пищеварительная формула – сбалансированный комплекс ферментов и пробиотических культур, который окажет бесспорную помощь при дисбактериозе и других нарушениях в ЖКТ, нормализуя кишечную микрофлору, обеспечивая рост полезных микроорганизмов и улучшая ферментную активность.
Загрузка...
